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कई रोगजनक बैक्टीरिया में सेरीन/थ्रेओनीन प्रोटीन फॉस्फेटेस को फॉस्फोराइलेशन-निर्भर सिग्नल ट्रांसडक्शन मार्गों में शामिल आवश्यक एंजाइमों के रूप में वर्णित किया गया है और अक्सर इन जीवों के विषाणु से जुड़े होते हैं।माइकोप्लाज्मा सिनोविया जीनोम के निरीक्षण से प्रोटीन फॉस्फेट 2C (PP2C) उपपरिवार के एक कल्पित प्रोटीन फॉस्फेट को एन्कोडिंग करने वाले जीन (पीआरपीसी) की उपस्थिति का पता चला।यहां, हम एम. सिनोविया फॉस्फेट (पीआरपीसी) के संपूर्ण जैव रासायनिक लक्षण वर्णन और इस एंजाइम के संरचना-कार्य संबंध में धातु आयनों की विशेष भूमिका की रिपोर्ट करते हैं।पीआरपीसी अमीनो एसिड अनुक्रम विश्लेषण से पता चला कि परमाणु धातु केंद्र में शामिल सभी अवशेष और पीपी2सी फॉस्फेटेस में संरक्षित अनुमानित तीसरे धातु आयन-समन्वय अवशेष, पीआरपीसी में मौजूद हैं।PrpC एक मोनोमेरिक प्रोटीन है जो Mn(2+) आयनों की निर्भरता के साथ फॉस्फो-सब्सट्रेट को डीफॉस्फोराइलेट करने में सक्षम है।थर्मल स्थिरता विश्लेषण ने हल्के तापमान पर एंजाइम स्थिरता और इस संपत्ति में एमएन (2+) आयनों के प्रभाव का प्रदर्शन किया।मास स्पेक्ट्रोमेट्री विश्लेषण ने सुझाव दिया कि तीन धातु आयन PrpC से बंधते हैं, जिनमें से दो स्पष्ट उच्च-आत्मीयता स्थिरांक के साथ हैं।अनुमानित तीसरे धातु-समन्वय अवशेषों, Asp122 और Arg164 के उत्परिवर्तनीय विश्लेषण से पता चला कि इन वेरिएंट्स ने मैंगनीज आयनों के कमजोर बंधन को प्रदर्शित किया, और दोनों उत्परिवर्तनों ने PrpC फॉस्फेट गतिविधि को प्रभावित किया।इन परिणामों के अनुसार, PrpC एक धातु-निर्भर प्रोटीन फॉस्फेटस सदस्य है, जिसके होलो रूप में बेहतर स्थिरता है और Asp122 के साथ, संभवतः तीसरी धातु-बंधन साइट में शामिल है, जो उत्प्रेरक गतिविधि के लिए आवश्यक है।