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γ-ग्लूटामाइलट्रांसपेप्टिडेस (γ-GTs) ग्लूटाथियोन के γ-ग्लूटामाइल एमाइड बंधन को तोड़ते हैं और जारी γ-ग्लूटामाइल समूह को पानी (हाइड्रोलिसिस) या स्वीकर्ता अमीनो एसिड (ट्रांसपेप्टिडेशन) में स्थानांतरित करते हैं।ये सर्वव्यापी एंजाइम ग्लूटाथियोन के जैवसंश्लेषण और क्षरण और ज़ेनोबायोटिक विषहरण में महत्वपूर्ण भूमिका निभाते हैं।यहां हम बैसिलस लाइकेनिफोर्मिस γ-GT (BlGT) की 3Å रिज़ॉल्यूशन क्रिस्टल संरचना और एल-ग्लू के साथ इसके कॉम्प्लेक्स की रिपोर्ट करते हैं।एक्स-रे संरचनाएं पुष्टि करती हैं कि बीएलजीटी एन-टर्मिनल न्यूक्लियोफिलिक हाइड्रॉलेज़ सुपरफैमिली से संबंधित है और पता चलता है कि प्रोटीन में एक खुला सक्रिय साइट फांक है जो बैसिलस सबटिलिस के समजात एंजाइम के लिए रिपोर्ट किया गया है, लेकिन मानव γ-जीटी और के लिए देखे गए से अलग है। अन्य सूक्ष्मजीवों से γ-GTs के लिए।डेटा से पता चलता है कि एल-ग्लू का बंधन बीएलजीटी बड़े सबयूनिट के सी-टर्मिनल टेल के पुन: क्रम को प्रेरित करता है और एसिड अवशेषों के एक समूह की पहचान की अनुमति देता है जो संभावित रूप से धातु आयन की पहचान में शामिल होते हैं।बीएलजीटी की गठनात्मक स्थिरता पर इन अवशेषों की भूमिका का अध्ययन चार नए अला एकल म्यूटेंट के ऑटोप्रोसेसिंग, एंजाइमैटिक गतिविधि, रासायनिक और थर्मल विकृतीकरण को चिह्नित करके किया गया है।नतीजे बताते हैं कि Asp568 को Ala से बदलने से प्रोटीन की ऑटोप्रोसेसिंग और संरचनात्मक स्थिरता दोनों प्रभावित होती है।