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इन्फ्रारेड स्पेक्ट्रोस्कोपी का उपयोग सब्सट्रेट-प्रोटीन इंटरैक्शन को मैप करने के लिए किया गया है: न्यूक्लियोटाइड बाइंडिंग और एटीपीस फॉस्फोराइलेशन पर सार्कोप्लाज्मिक रेटिकुलम सीए(2+)-एटीपीस के गठनात्मक परिवर्तनों की निगरानी सब्सट्रेट एटीपी और एटीपी एनालॉग्स (2'-डीऑक्सी-एटीपी, 3) का उपयोग करके की गई थी। '-डीऑक्सी-एटीपी, और इनोसिन 5'-ट्राइफॉस्फेट), जिन्हें सब्सट्रेट के विशिष्ट कार्यात्मक समूहों में संशोधित किया गया था।2'-ओएच, 3'-ओएच, और एडेनिन के अमीनो समूह में संशोधन एटीपीस के बंधन-प्रेरित गठनात्मक परिवर्तन की सीमा को कम करते हैं, बाद के दो के लिए विशेष रूप से मजबूत प्रभाव देखे गए हैं।यह न्यूक्लियोटाइड और एटीपीस के बीच व्यक्तिगत बातचीत के लिए न्यूक्लियोटाइड-एटीपीस कॉम्प्लेक्स की संरचनात्मक संवेदनशीलता को प्रदर्शित करता है।अध्ययन किए गए सभी समूह बंधन के लिए महत्वपूर्ण हैं और एटीपीस के साथ किसी दिए गए लिगैंड समूह की बातचीत अन्य लिगैंड समूहों की बातचीत पर निर्भर करती है।आईटीपी और 2'-डीऑक्सी-एटीपी के लिए एटीपीस का फॉस्फोराइलेशन देखा गया, लेकिन 3'-डीऑक्सी-एटीपी के लिए नहीं।न्यूक्लियोटाइड बाइंडिंग पर गठनात्मक परिवर्तन की सीमा और फॉस्फोराइलेशन की दर के बीच कोई सीधा संबंध नहीं है, यह दर्शाता है कि एटीपी-प्रेरित गठनात्मक परिवर्तन की पूरी सीमा फॉस्फोराइलेशन के लिए अनिवार्य नहीं है।जैसा कि न्यूक्लियोटाइड-ATPase कॉम्प्लेक्स के लिए देखा गया है, पहले फॉस्फोराइलेटेड ATPase इंटरमीडिएट E1PCa(2) की संरचना भी न्यूक्लियोटाइड पर निर्भर करती है, जो दर्शाता है कि ATPase राज्यों में पहले की अपेक्षा कम समान संरचना है।